Dárek k nákupu při objednávce nad 2.000Kč

Vaječné bílky sušené 1000 g

Značka: NUTRISTAR
499 Kč 433,91 Kč bez DPH
Na dotaz

Vaječné bílky sušené 1000 g

Neochuceno.

Sušené bílky.

Hmotnost 1 kg.

Pro použití v potravinách.

Detailní informace

Detailní popis produktu

Vaječné bílky sušené 1000 g

 

Výživové hodnoty 100 g prášku v sušině:

Energetická hodnota 1429 kJ, 336 kcal  Bílkoviny 84,1 g (Nx6,38) Sacharidy 0 g Tuky 0 g. Vlhkost do 5%.
Uchovejte v suchu.

 

Zdroj: wikipedia

Vaječný bílek (albumen) je jedna ze stavebních součástí vajec. Slouží jako ochranné prostředí, které zabraňuje poškození vajíčka, a vyživuje vajíčko

Podrobný popis vejce v podélném řezu:
1. skořápka
2. vnější papírová blána
3. vnitřní papírová blána
4. poutko
5. vnější řídký bílek
6. hustý bílek
7. žloutková blána
8. výživný žloutek
9. zárodečný terčík (tvořivý žloutek + zárodek)
10. tmavý (žlutý) žloutek
11. světlý žloutek
12. vnitřní řídký bílek
13. poutko
14. vzduchová komůrka
15. kutikula

Složení 

Představuje asi 2/3 z hmotnosti vejce; ve slepičím vejci o hmotnosti 58–60 g činí jeho objem kolem 30 ml. Obsahuje pouze 11 % sušiny, kterou tvoří z 92 % bílkoviny. Poměr mezi vodou a bílkovinami je asi 8 : 1, takže bílek lze pokládat za vodný roztok bílkovin. V bílku lze detekovat kolem 40 bílkovin. Neproteinová sušina (kolem 400 µg) je tvořena zhruba z poloviny sacharid a minerálními látkami. Bílek čerstvého slepičího vejce má pH 7,6 a po snesení se postupně zvyšuje na pH 9,4-9,6. Koagulace bílku nastává při 60 °C. Bod mrazu volného bílku je -0,45 °C.

Bílkoviny vaječného bílku  

Bílkoviny bílku jsou plnohodnotné pro obsah esenciálních aminokyselin. Jejich stravitelnost u člověka je 96–98 %. Skladba a obsah nepostradatelných aminokyselin ve vaječném bílku je bohatší než v mase a mléce.

Mezi nejdůležitější bílkoviny vaječného bílku patří:

  • Ovoalbumin je zastoupen v sušině bílku v největším množství (54 %). Je pokládán za nejhodnotnější bílkovinu, protože obsahuje všechny esenciální aminokyseliny. Jeho mol.hm. je kolem 46.000, izoelektrický bod leží mezi pH 4,5-4,8. Obsahuje kolem 3 % sacharidů. Ovlivňuje koagulaci bílku při vaření. Denaturuje při teplotě 64 °C.
  • Ovotransferin (konalbumin) je glykoprotein o mol. hm. 76.600–86.000, jeho izoelektrický bod leží v rozmezí hodnot pH 5,8-6,6. Z celkové sušiny bílku tvoří 12–13 %, denaturuje při teplotě 57 °C. Obsahuje malé množství sacharidů (2-2,2 %) – hexózu (0,8 %) a hexózoamin (1,4 %). Váže kovové ionty (Fe, Cu, Mn, Zn) a má baktericidní účinek (konkuruje bakteriálním enzymům). Na rozdíl od plasmatického transferinu neobsahuje kyselinu sialovou.
  • Ovomukoid je termostabilní glykoprotein o mol. hm 28.000, pH 3,9-4,3. Z celkové sušiny bílku tvoří asi 11 %. Obsahuje 22–25 % sacharidů (12–14 % glukózoaminu, 4–6 % manózy, 1,5 % galaktózy) a 0,4-4,0 % kyseliny sialové. Inhibuje proteázy (ovomukoid kura, husy a křepelky inhibuje trypsin; ovomukoid krůt, bažanta, perličky a kachny inhibuje trypsin i chymotrypsin; ovomukoid kura inaktivuje trypsin ovčí, bovinní a prasečí, nikoliv ale humánní).
  • Ovoglobuliny (G2 a G3) představují z celkové sušiny bílku dohromady 8 %. Mol. hm. je kolem 36-45.000, pH 5,5 (G2) a 5,8 (G3). Mají vliv na pěnění bílku. Denaturují při teplotě 80 °C. Ovoglobulin G1 – viz lysozym.
  • Lysozym je termostabilní protein s enzymatickými vlastnostmi a antibakteriálním účinkem o mol. hm. 14.300-17.000, pH 10,5-11,0. Z celkové sušiny bílku tvoří 3,4-3,5 %. Antibakteriální účinek lysozymu rozpoznal Alexander Fleming v roce 1922. Lysozym rozrušuje základní strukturu buněčné stěny bakterií – hydrolyzuje beta-(1-4)-D-glykozidickou vazbu mezi N-acetylmuramovou kyselinou a N-acetylglukózoaminem. Je vlastně beta- (1-4)-D-glukózaminidázou (muraminidázou). Lysozym je prakticky totožný s ovoglobulinem G1. K některým mikroorganismům se lysozym chová baktericidně, k jiným bakteriostaticky. G+ bakterie jsou na lytické působení lysozymu citlivější než plísně a kvasinky. Vyskytuje se nejen ve vaječném bílku, ale i v některých živočišných sekretech (např. slzách, slinách), slezině, ledvinách, v krevním séru, mateřském mléce, jikrách některých ryb a u bezobratlých a některých rostlin. Nejpodrobněji je prostudován lysozym z bílku slepičích vajec, u něhož je známa sekvence aminokyselin i terciární struktura molekuly. Lysozymy jiného původu mají při kvalitativně stejné biologické aktivitě jinou primární strukturu. Tepelná inaktivace lysozymu závisí nejen na teplotě, ale i na pH. Při kyselém pH je stálý, při alkalickém pH nestabilní. Zahříváním při teplotě 62,5 °C a pH >7,0 se lysozym inaktivuje za 10 minut. Tato inaktivace probíhá i při smíchání se žloutkem. Proto vaječná směs podléhá mnohem rychlejšímu mikrobiálnímu rozkladu než samotný bílek. Po dlouhodobějším skladování vajec ztrácí lysozym svoje antibakteriální vlastnosti. Účinek lysozymů je inhibován heparinem, pouzdernými polysacharidy, glutamylpolypeptidem a DNA. Naproti tomu protilátkami je účinek lysozymu stupňován